LL-37 (5mg)

¿Qué es LL-37?

LL-37 es un péptido catelicidina humano de 37 aminoácidos derivado de la región C-terminal del precursor hCAP18, codificado por el gen CAMP. Como única catelicidina humana conocida, LL-37 se ha convertido en un importante objeto de estudio en inmunidad innata, biología de péptidos antimicrobianos, interacciones de membrana y señalización celular. Su estructura catiónica y anfipática también lo hace útil para investigar las interacciones péptido-membrana y los mecanismos de defensa del huésped.

Compre LL-37 en Crystal Peptides Europe como compuesto de investigación liofilizado y de alta pureza, correspondiente a la secuencia madura de 37 residuos de LL-37 con extremos libres, en lugar del precursor hCAP18 más largo o de fragmentos más cortos de LL-37. Crystal Peptides mantiene estrictos estándares de pureza y calidad, con pruebas analíticas independientes de terceros realizadas por laboratorios líderes como Janoshik, y se proporciona un Certificado de Análisis para cada lote de producto.

El producto se suministra exclusivamente para investigación y desarrollo, y no está destinado a uso humano o veterinario.

¿Qué incluye?

LL-37 se suministra como polvo liofilizado en un vial de vidrio sellado, generalmente de apariencia blanca a casi blanca.

Se realizan pruebas analíticas para cada nuevo lote a través de laboratorios independientes, como Janoshik, y se proporciona un Certificado de Análisis (CoA) para su verificación. Dependiendo del laboratorio y del producto analizado, el CoA puede incluir resultados analíticos como:

• Prueba de identidad: Confirma que el material corresponde al péptido maduro LL-37 de 37 aminoácidos.
• Pureza por HPLC: Mide la proporción del componente principal LL-37 en relación con las impurezas cromatográficas detectables.
• Espectrometría de masas (MS): Proporciona datos de masa molecular para respaldar la identidad y caracterización del péptido.
• Contenido de péptido: Ayuda a establecer la cantidad de LL-37 presente en el material analizado.
• Impurezas peptidicas relacionadas: Cuando se informa, identifica o cuantifica secuencias truncadas, productos de deleción u otras variantes peptidicas relacionadas con la síntesis.
• Prueba de endotoxinas: Cuando se realiza, evalúa los niveles de endotoxinas bacterianas en la muestra analizada.
• Prueba de esterilidad: Cuando corresponde, evalúa el material en busca de contaminación microbiana detectable.
• Disolventes residuales u otras impurezas relacionadas con el proceso: Cuando corresponde, ayuda a evaluar los contaminantes asociados con la síntesis y purificación del péptido.

El CoA específico del lote debe utilizarse como fuente definitiva para los resultados analíticos y las especificaciones del lote de LL-37 suministrado.

Los parámetros de prueba pueden variar según el laboratorio y el producto analizado. En particular, para LL-37, los investigadores deben distinguir el péptido maduro de 37 residuos de su proteína precursora hCAP18 y de fragmentos más cortos derivados de LL-37. LL-37 es el péptido C-terminal maduro generado a partir de hCAP18 mediante procesamiento proteolítico.

Tenga en cuenta que la solución de reconstitución no se incluye con el producto. Si la necesita para su trabajo de laboratorio, compre BAC Water en nuestro catálogo para agregarla por separado a su pedido.

Especificaciones técnicas

Nota: La secuencia y las características moleculares indicadas anteriormente se refieren específicamente al péptido maduro LL-37, y no al precursor hCAP18 de longitud completa ni a fragmentos más cortos derivados de LL-37. Dado que la masa molecular exacta indicada para un material de investigación suministrado puede variar ligeramente según los grupos terminales, consulte el CoA proporcionado para confirmar la forma molecular del material suministrado.

Resumen de LL-37 y mecanismo de acción

LL-37 es el péptido C-terminal maduro generado a partir del precursor de catelicidina humana hCAP18. Las catelicidinas son una familia de péptidos antimicrobianos producidos como proteínas precursoras más grandes y procesadas para liberar sus formas peptidicas maduras y biológicamente activas. En humanos, el gen CAMP codifica el precursor de catelicidina hCAP18, que se procesa para generar LL-37, la única catelicidina humana conocida. [1]

Como tal, LL-37 es un péptido de 37 residuos, con carga positiva y anfipático. Cuando se asocia con membranas biológicas, adopta una estructura predominantemente alfa-helicoidal, una propiedad que contribuye a sus interacciones con las membranas lipídicas. Estas características estructurales y fisicoquímicas son fundamentales para la investigación de las interacciones de LL-37 con membranas microbianas, así como de sus efectos sobre las células del huésped y las vías de señalización celular.

LL-37 y membranas microbianas

La actividad antimicrobiana de LL-37 está fuertemente influenciada por su carga catiónica y su estructura anfipática. Muchas membranas bacterianas contienen lípidos con carga negativa y otros componentes superficiales aniónicos que atraen al péptido con carga positiva. [2]

Después de unirse a la superficie microbiana, LL-37 puede asociarse con la membrana lipídica y alterarla. Los modelos experimentales han descrito varios posibles mecanismos de alteración de la membrana, incluyendo el recubrimiento superficial tipo “alfombra”, el adelgazamiento de la membrana, la formación de poros y la reorganización lipídica. El mecanismo preciso puede variar según la composición de la membrana y las condiciones experimentales.

Interacción con la membrana y estructura del péptido

LL-37 puede existir en diferentes estados estructurales dependiendo de su entorno. En solución, el péptido puede adoptar conformaciones relativamente desordenadas, mientras que la interacción con membranas favorece la formación de una estructura alfa-helicoidal.

LL-37 también puede oligomerizarse bajo ciertas condiciones. Estas transiciones estructurales son un área importante de investigación, ya que la concentración del péptido, la composición lipídica, las condiciones iónicas y las propiedades de la membrana pueden influir en cómo LL-37 interactúa con su objetivo. [3]

Señalización inmunomoduladora

La actividad de LL-37 se extiende más allá de los efectos antimicrobianos directos. La investigación ha asociado al péptido con la modulación de las respuestas inmunitarias innata y adaptativa, incluyendo la quimiotaxis y la regulación de la señalización inflamatoria. [2]

Se ha implicado a varios receptores de superficie celular y sistemas de señalización intracelular en las respuestas a LL-37, incluyendo FPR2/ALX, P2X7 y la señalización relacionada con EGFR. Sin embargo, LL-37 no se comporta como un ligando convencional de un único receptor. La evidencia sugiere que las interacciones de membrana, la transactivación de receptores y los cambios en la organización de la membrana pueden contribuir todos a sus efectos celulares.

LL-37 e investigación de la inflamación

LL-37 puede influir en la producción y actividad de mediadores inflamatorios, con estudios experimentales que reportan tanto efectos proinflamatorios como moduladores de la inflamación. La dirección y magnitud de estas respuestas dependen del tipo celular, la concentración, el entorno molecular circundante y las condiciones experimentales. [4]

Esta dependencia del contexto es una consideración importante al interpretar la investigación sobre LL-37, particularmente al comparar resultados de diferentes modelos experimentales.

LL-37 y biología de tejidos

La investigación también ha examinado LL-37 en relación con la migración celular, la angiogénesis, las respuestas epiteliales y la reparación de tejidos. Se cree que estos efectos implican interacciones entre el péptido, las membranas celulares y múltiples vías de señalización, en lugar de un único objetivo molecular definido. [5]

En general, LL-37 se entiende mejor como un péptido multifuncional de defensa del huésped, cuya actividad biológica surge de una combinación de interacciones de membrana y efectos dependientes del contexto sobre la señalización celular y las respuestas inmunitarias.

Aplicaciones de investigación y contexto científico

LL-37 ha sido ampliamente estudiado como péptido de defensa del huésped humano, con investigaciones que abarcan la biología de péptidos antimicrobianos, la inmunidad innata, la biofísica de membranas, la inflamación y la reparación de tejidos. Su amplio perfil de investigación refleja la capacidad del péptido para interactuar tanto con membranas microbianas como con células de mamíferos.

Investigación de péptidos antimicrobianos

Una de las principales áreas de investigación de LL-37 es su actividad contra microorganismos. Los estudios han investigado interacciones con bacterias grampositivas y gramnegativas, así como con hongos y virus.

La investigación sugiere que LL-37 puede asociarse con membranas microbianas a través de interacciones electrostáticas e hidrofóbicas, con la composición de la membrana influyendo en la respuesta resultante. Los estudios también han examinado LL-37 en relación con biopelículas bacterianas y resistencia antimicrobiana. [2]

Investigación de la inmunidad innata

LL-37 es un componente importante de la defensa inmunitaria innata humana. Es producido por células epiteliales y células inmunitarias, y puede participar en las respuestas del huésped a la exposición microbiana. [4]

La investigación ha examinado cómo LL-37 interactúa con células inmunitarias, quimiocinas y mediadores inflamatorios. Estos estudios han establecido que LL-37 es más que un péptido antimicrobiano activo en la membrana, ya que sus efectos biológicos se extienden a la regulación de la señalización inmunitaria.

Inmunomodulación y señalización inflamatoria

LL-37 ha sido investigado por su capacidad para influir en las respuestas inflamatorias, incluyendo la producción de citocinas y quimiocinas y la migración de células inmunitarias. Es importante destacar que sus efectos pueden depender del contexto: los estudios experimentales han reportado tanto actividades proinflamatorias como limitadoras de la inflamación, dependiendo del tipo celular y el entorno biológico circundante. [6]

Esto hace que LL-37 sea útil para investigar la relación entre la defensa antimicrobiana y la señalización inflamatoria.

Biofísica de membranas e investigación estructura-función

La naturaleza catiónica y anfipática de LL-37 lo convierte en un modelo útil para estudiar las interacciones péptido-membrana. Los investigadores han examinado cómo la concentración del péptido, la composición lipídica, las condiciones iónicas y la oligomerización del péptido afectan la unión a la membrana y el comportamiento estructural.

Estos estudios pueden implicar la permeabilización de la membrana, la formación de poros, la reorganización lipídica y cambios en la conformación del péptido.

Reparación de tejidos y angiogénesis

La investigación también ha examinado LL-37 en relación con la migración celular, las respuestas epiteliales, la angiogénesis y la reparación de heridas. Los estudios experimentales han reportado efectos sobre la proliferación de células endoteliales y la formación de vasos, mientras que otros trabajos han examinado la expresión y actividad de LL-37 durante la cicatrización epitelial de heridas. [7]

Estos hallazgos hacen que LL-37 sea relevante para estudios de laboratorio que examinan las conexiones entre inmunidad innata, inflamación y procesos de remodelación tisular.

Investigación de receptores y señalización celular

Aunque la interacción con la membrana es central en muchas actividades de LL-37, la investigación ha identificado varios sistemas de receptores y señalización que pueden contribuir a las respuestas celulares. Estos incluyen FPR2/ALX, P2X7 y vías asociadas a EGFR, entre otros.

La diversidad de mecanismos de señalización reportados refleja la naturaleza multifuncional de LL-37 y la influencia del tipo celular y las condiciones experimentales sobre su actividad biológica.

LL-37 e interacciones huésped-microbio

LL-37 también se estudia como parte de la interacción más amplia entre los tejidos del huésped y los microorganismos. La investigación ha examinado cómo el péptido puede influir simultáneamente en la viabilidad microbiana, el comportamiento de las células inmunitarias y la señalización inflamatoria. [8]

Esto convierte a LL-37 en un modelo experimental útil para investigar cómo los péptidos antimicrobianos conectan la defensa directa contra patógenos con mecanismos más amplios de respuesta del huésped.

Comparación de LL-37 con péptidos de defensa del huésped relacionados

LL-37 pertenece a la familia de catelicidinas de péptidos de defensa del huésped humano y difiere estructuralmente de las familias de defensinas. La comparación siguiente destaca las principales diferencias relevantes para la investigación de péptidos antimicrobianos e inmunidad innata.

LL-37 y BPC-157

LL-37 y BPC-157 son péptidos de investigación estructuralmente distintos que han sido investigados en estudios celulares y de tejidos. LL-37 es una catelicidina de 37 aminoácidos estudiada principalmente en inmunidad innata, biología de péptidos antimicrobianos e interacciones de membrana, mientras que BPC-157 ha sido investigado en una variedad de modelos celulares y de respuesta tisular. Los investigadores pueden comparar estos compuestos para explorar cómo péptidos estructuralmente diferentes influyen en los procesos celulares y las respuestas relacionadas con los tejidos.

LL-37 y Thymosin Alpha-1

LL-37 y Thymosin Alpha-1 ofrecen otra comparación útil dentro de la investigación relacionada con el sistema inmunitario. LL-37 es un péptido de defensa del huésped humano endógeno involucrado en respuestas inmunitarias innatas e interacciones con membranas microbianas, mientras que Thymosin Alpha-1 es un péptido sintético de 28 aminoácidos estudiado en relación con la función de las células inmunitarias y la señalización inmunitaria. Sus estructuras y roles biológicos distintos los convierten en materiales de investigación útiles para investigar diferentes aspectos de la regulación inmunitaria mediada por péptidos.

LL-37 y TB-500

LL-37 y TB-500 también han sido investigados en áreas de biología celular y tisular, aunque pertenecen a familias de péptidos diferentes y tienen propiedades moleculares distintas. LL-37 se estudia principalmente como catelicidina y péptido de defensa del huésped, mientras que TB-500 es un péptido de investigación derivado de la timosina β4 asociado con estudios de migración celular, procesos citoesqueléticos y respuestas tisulares. Comparar sus perfiles de investigación puede ayudar a distinguir la biología de péptidos antimicrobianos de otros procesos celulares mediados por péptidos.

Almacenamiento y manejo en laboratorio

LL-37 se suministra como péptido liofilizado. Mantener el material sellado y protegido de la humedad, el calor y la exposición ambiental innecesaria ayuda a preservar sus características analíticas durante el almacenamiento.

• Almacene el material liofilizado sellado según la documentación del producto y las recomendaciones específicas del lote.
• Para almacenamiento a más largo plazo, se suele utilizar la congelación para el LL-37 liofilizado.
• Protéjalo de la humedad y la luz directa.
• Deje que un vial frío alcance una temperatura adecuada antes de abrirlo, cuando sea necesario, para reducir la condensación sobre el material liofilizado.
• Una vez preparado para uso en laboratorio, siga las condiciones de almacenamiento y estabilidad establecidas para la preparación específica y el protocolo experimental.
• Evite ciclos innecesarios y repetidos de congelación-descongelación al trabajar con soluciones preparadas.
• Utilice procedimientos de laboratorio adecuados para minimizar la contaminación durante la preparación y el manejo.

LL-37 es un péptido altamente catiónico, y la adsorción a superficies de laboratorio puede ser una consideración importante, particularmente al trabajar con soluciones diluidas. Al comprar LL-37 para investigación en laboratorio, seleccionar materiales de laboratorio adecuados y minimizar transferencias innecesarias puede ayudar a reducir la posible pérdida de material.

No existe un único período de estabilidad en uso universalmente aplicable para todas las preparaciones de investigación de LL-37. La estabilidad puede depender de factores como la formulación, la concentración, el recipiente, el disolvente y las condiciones de almacenamiento, por lo que la documentación del producto y el protocolo experimental deben prevalecer sobre los períodos de almacenamiento generalizados.

Certificado de Análisis y garantía de calidad

Un Certificado de Análisis (CoA) proporciona información analítica específica del lote sobre el material LL-37 suministrado. Para un péptido definido de 37 aminoácidos, la identidad y la pureza son particularmente importantes para confirmar que el material corresponde a la secuencia LL-37 prevista.

Qué verificar en un CoA de LL-37

Dependiendo del producto y del laboratorio de análisis, un CoA puede informar:

• Identidad: Confirma que el material corresponde a LL-37.
• Pureza: Indica la proporción del componente peptidico principal en relación con las impurezas detectables.
• Contenido de péptido: Proporciona información sobre el contenido real de péptido del material analizado.
• Parámetros de calidad adicionales: Pueden incluir endotoxinas, esterilidad o límites microbianos, contenido de agua, disolventes residuales e impurezas elementales cuando corresponda.

El CoA debe corresponder al lote específico de LL-37 que se compra o estudia. Los investigadores deben utilizar la documentación del lote para revisar los resultados informados, los métodos analíticos y las especificaciones aplicables a ese material.

Los parámetros de prueba pueden variar entre laboratorios independientes, por lo que el CoA específico del lote debe considerarse como la fuente definitiva de las características analíticas del material LL-37 suministrado.

Preguntas frecuentes

¿Qué es LL-37?

LL-37 es un péptido catelicidina humano de 37 aminoácidos producido a partir de la región C-terminal de la proteína precursora hCAP18, codificada por el gen CAMP. Es la única catelicidina humana conocida y ha sido ampliamente estudiada en biología de péptidos antimicrobianos, inmunidad innata, interacciones de membrana e inmunomodulación.

¿Cuál es la diferencia entre LL-37 y hCAP18?

hCAP18 es la proteína precursora a partir de la cual se produce el LL-37 maduro. El procesamiento proteolítico de hCAP18 libera el péptido LL-37 de 37 aminoácidos desde su región C-terminal. Por lo tanto, los dos no deben tratarse como materiales de investigación intercambiables: hCAP18 es la proteína precursora, mientras que LL-37 es el péptido maduro.

¿Para qué se estudia LL-37 en la investigación?

LL-37 ha sido ampliamente estudiado en la investigación de péptidos antimicrobianos, incluyendo interacciones con membranas bacterianas y otras membranas microbianas. Otras áreas de investigación incluyen la inmunidad innata, la señalización inflamatoria, las interacciones huésped-microbio, la biofísica de membranas, la migración celular y la biología de tejidos.

¿Cómo funciona LL-37?

LL-37 tiene una estructura catiónica y anfipática que le permite interactuar con componentes con carga negativa de las membranas microbianas. Los estudios han reportado inserción en la membrana, reorganización lipídica y permeabilización de la membrana, aunque el mecanismo preciso puede variar según la composición de la membrana y las condiciones experimentales. Los modelos propuestos incluyen la alteración de membrana tipo “alfombra” y la formación de poros, en lugar de un único mecanismo universalmente aplicable.

¿Con qué receptores interactúa LL-37?

LL-37 puede influir en la señalización de la célula huésped a través de varios sistemas de receptores y procesos asociados a la membrana. La investigación ha implicado receptores y vías, incluyendo FPR2/ALX, P2X7 y la señalización relacionada con EGFR. Por lo tanto, LL-37 no se entiende mejor como un ligando convencional que actúa a través de un único receptor; sus efectos celulares pueden involucrar tanto interacciones directas de membrana como señalización dependiente de receptores.

¿Cuál es la diferencia entre LL-37 y los fragmentos de LL-37?

Los fragmentos de LL-37 son péptidos más cortos derivados de porciones de la secuencia completa de 37 aminoácidos. Los ejemplos estudiados en investigación incluyen fragmentos como KR-12 y LL-32. Eliminar o alterar partes de LL-37 puede cambiar su estructura, sus interacciones de membrana y sus propiedades biológicas, por lo que no debe asumirse que un fragmento tiene las mismas características que el LL-37 de longitud completa.

¿Cómo se prueba la pureza y la identidad de LL-37?

LL-37 puede caracterizarse utilizando métodos analíticos, incluyendo HPLC y espectrometría de masas. HPLC proporciona información sobre la pureza cromatográfica y las especies peptidicas relacionadas, mientras que la espectrometría de masas proporciona información sobre la masa molecular que respalda la identidad del péptido de 37 residuos. Pruebas adicionales pueden evaluar el contenido de péptido, endotoxinas, esterilidad, disolventes residuales u otras impurezas relacionadas con el proceso.

¿Dónde puedo comprar LL-37 para investigación en Europa?

Si se encuentra en Europa, puede comprar LL-37 de Crystal Peptides como péptido de investigación de laboratorio liofilizado. El material se suministra en forma de polvo liofilizado, con Certificados de Análisis específicos del lote proporcionados para su verificación. El producto está destinado exclusivamente a fines de investigación y desarrollo, y no está destinado a uso humano o veterinario.

Referencias científicas

1. Méndez-Samperio, P. (2010). The human cathelicidin hCAP18/LL-37: A multifunctional peptide involved in mycobacterial infections. Peptides, 31(9), 1791–1798. doi: 10.1016/j.peptides.2010.06.016.
2. Bhattacharjya, S., Zhang, Z., & Ramamoorthy, A. (2024). LL-37: Structures, antimicrobial activity, and influence on amyloid-related diseases. Biomolecules, 14(3), 320. doi: 10.3390/biom14030320.
3. Sancho-Vaello, E., Gil-Carton, D., François, P., Bonetti, E. J., Kreir, M., Pothula, K. R., Kleinekathöfer, U., & Zeth, K. (2020). The structure of the antimicrobial human cathelicidin LL-37 shows oligomerization and channel formation in the presence of membrane mimics. Scientific Reports, 10(1), 17356. doi: 10.1038/s41598-020-74401-5.
4. Pahar, B., Madonna, S., Das, A., Albanesi, C., & Girolomoni, G. (2020). Immunomodulatory role of the antimicrobial LL-37 peptide in autoimmune diseases and viral infections. Vaccines, 8(3), 517. doi: 10.3390/vaccines8030517.
5. Kahlenberg, J. M., & Kaplan, M. J. (2013). Little peptide, big effects: The role of LL-37 in inflammation and autoimmune disease. Journal of Immunology, 191(10), 4895–4901. doi: 10.4049/jimmunol.1302005.
6. Yang, B., Good, D., Mosaiab, T., Liu, W., Ni, G., Kaur, J., Liu, X., Jessop, C., Yang, L., Fadhil, R., Yi, Z., & Wei, M. Q. (2020). Significance of LL-37 on immunomodulation and disease outcome. BioMed Research International, 2020, 8349712. doi: 10.1155/2020/8349712.
7. Yang, Y., Wu, G., Wang, Y., Mao, Q., Zhang, D., & Wu, J. (2025). LL37 promotes angiogenesis: A potential therapeutic strategy for lower limb ischemic diseases. Frontiers in Pharmacology, 16, 1587351. doi: 10.3389/fphar.2025.1587351.
8. Svensson, D., & Nilsson, B. O. (2025). Human antimicrobial/host defense peptide LL-37 may prevent the spread of a local infection through multiple mechanisms: An update. Inflammation Research, 74(1), 36. doi: 10.1007/s00011-025-02005-8.